报告题目：化学酶法蛋白偶联用于新冠病毒黏附机制的力谱研究

报 告 人：郑鹏 教授 （南京大学化学化工学院）

报告地点：无机超分子楼A501会议室

报告时间：2021年12月21日 10:00（星期二）

报告摘要：

蛋白质分子的连接和特异性固定在蛋白研究和应用中发挥着重要作用，例如蛋白质分子的检测、抗体偶联药物构建和单分子研究等。通过结合蛋白酶联和点击化学反应，我们发展了一种高效的蛋白固定和聚合的方法，大幅提高了蛋白聚合的效率和单分子实验的成功率[1]。我们将该方法应用于新冠病毒突变体黏附机制的研究中。利用单细胞力谱技术定量测量了不同突变株刺突蛋白受体结合域(RBD)和人受体蛋白ACE2间的相互作用强度 [2]。研究结果发现病毒表面RBD 的N501Y位氨基酸突变是导致这些变异株更强结合受体蛋白的原因，该突变大幅提高了病毒黏附细胞的强度和概率。此项研究为更好的理解和监控新冠病毒以及设计相关中和抗体提供了重要的分子信息。

报告人简介：

郑鹏，南京大学化学化工学院教授，配位化学国家重点实验室和化学和生物医药创新研究院成员。2008年获南京大学匡亚明学院本科学位；2013年获加拿大不列颠哥伦比亚大学博士学位；之后在哈佛大学从事博士后研究。2015年入选国家海外高层次人才计划青年项目。主要采用以原子力显微镜(atomic force microscopy, AFM)为仪器的单分子和单细胞力谱技术(force spectroscopy)研究蛋白折叠、金属对蛋白的调控和蛋白-蛋白间相互作用,特别是在病毒黏附和免疫过程中的关键蛋白分子。

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